Asam
amino merupakan monomer dari suatu protein. α asam amino terbentuk karena
adanya ikatan antara atom C central (Cα) dengan gugus amino, gugus karboksil,
atom Hidrogen dan gugus R tertentu. Gugus R ini disebut juga sebagai gugus rantai
samping yang menentukan fungsi biologis dari suatu asam amino. Disebut dengan
atom C cental (Cα=karbon α) karena bersebelahan dengan gugus karboksil yang
bersifat asam. Atom C ini disebut juga dengan atom C kiral, yaitu atom C yang
mengikat gugus yang berbeda pada keempat lengannya sehingga membentuk struktur
tetrahedral. Struktur tetrahedral ini menyebabkan adanya aktivitas optis
sehingga terbentuk isomer L dan isomer D. di alam, yang ditemukan banyak adalah
asam amino dalam bentuk isomer L.
Asam amino memiliki beberapa sifat sebagai berikut :
Amfoter
Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya
memengaruhi sifat keasaman asam amino.
Dengan demikian, asam amino dapat bereaksi dengan asam maupun basa sehingga
dikatakan bersifat amfoter atau amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam
amino yang hanya mengikat satu gugus -COOH dan satu gugus -NH2. Adapun asam amino
yang mengikat lebih dari satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2, akan lebih
bersifat asam.
Ion Zwitter
Pada asam amino, ada gugus yang dapat melepaskan ion H+ dan ada gugus yang
dapat menerima ion H+. Akibatnya, terbentuk molekul yang memilikidua jenis
muatan, yaitu muatan positif dan muatan negatif. Molekul seperti ini, dikenal
sebagai ion zwitter atau kadang-kadang disebut juga sebagai ion dipolar.
Optis Aktif
Semua
asam amino kecuali glisin, memiliki atom C asimetris atau atom C kiral, yaitu
atom C yang mengikat empat gugus yang berbeda (gugus -H, -COOH, -NH2, dan -R).
Oleh karena itu, semua asam amino (kecuali glisin) bersifat optis aktif.
Artinya, senyawa tersebut dapat memutar bidang polarisasi cahaya.
Suatu
asam amino digolongkan berdasarkan sifat gugus rantai sampingnya yaitu sebagai
gugus polar dan gugus nonpolar:
1.
Polar :
a. Tak bermuatan (sperti
serin, trionin, sistein, aspargin dan glutamine). 2 gugus sistein jika
berdekatan bisa membentuk jembatan disulfide yang selanjutnya disebut dengan
Sistine.
b.
Bermuatan Positive (sperti
lisin, arginin, dan histidin).
c.
Bermuatan Negative (sperti
aspartat dan glutamate)
2.
Non polar :
a.
Group
alifatik yang bersifat hidrofobik (sperti glisin, alanin, valin, leusin,
isoleusin, dan metionin).
b.
Group
aromatic yang menyerap cahaya pada gelombang UV (sperti fenil alanin, tirosin,
dan triptopan)
Suatu
asam amino juga digolongkan menjadi 7 berdasarkan jenis rantai sampingnya,
yaitu sebagai berikut:
1.
Alifatik : glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin
2.
Hidroksil alifatik : serin, treonin
3.
Aromatic : fenil alanin, tirosin, triptopan
4.
Basa : lisin, arginin, histidin
5.
Asam : asam aspartat, asam glutamate
6.
Amida : aspargin, glutamine
7.
Belerang : sistein, metionin
Asam
amino penyusun protein berjumlah 20 macam, yang dimana asam amino ini akan
membentuk suatu kombinasi urutan asam amino yang berbeda-beda sehingga
terbentuk protein yang berbeda-beda pula.
Protein
adalah suatu polimer linier dari asam amino yang terhubung dengan ikatan
peptide antara gugus α-karboksil dengan gugus α-asam amino yang ada
disebelahnya yang akan membentuk suatu struktur 3D. Bentuk struktur 3D ini
ditentukan oleh urutan susunan asam amino pada suatu protein. Bentuk 3D ini juga
menentukan fungsi dari suatu pritein.
Protein
merupakan senyawa makromolekul yang terbentuk dari hasil polimerisasi
kondensasi berbagai asam amino. Protein termasuk kopolimer. Setiap molekul
protein mengandung sekitar 20 jenis asam amino yang berikatan, dengan jumlah
asam amino yang dapat mencapai ribuan. Antarmolekul asam amino tersebut
berikatan kovalen yang disebut ikatan peptida. Ikatan peptida ini terjadi
antara atom C (dari gugus -COOH) dan atom N dari (gugus -NH2).
Protein
yang terbentuk dari dua molekul asam amino disebut dipeptida, dari tiga molekul
asam amino disebut tripeptida, dan dari banyak molekul asam amino disebut
polipeptida. Suatu rangkaian asam amino diberi nama dengan cara menambahkan
akhiran -il pada asam amino awal (yang memiliki gugus fungsional bebas -NH2),
diikuti oleh asam amino berikutnya, kemudian diakhiri dengan nama asam amino
terakhir (yang memiliki gugus fungsi bebas -COOH) tanpa akhiran -il. Misalnya,
senyawa tripeptida yang terbentuk dari asam amino glisin, alanin, dan
fenilalanin, diberi nama glisilalanilfenilalanin.
Rangkaian
asam amino yang membentuk protein sering dikelompokkan ke dalam empat tingkatan
struktur, yaitu sruktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Berikut adalah
penjelasan dari masing-masing struktur :
1.
Struktur
primer : suatu asam amino membentuk ikatan dengan asam amino lainnya dengan
ikatan peptide sehingga terbentuk suatu formasi asam amino. Formasi asam amino
ini selanjutnya akan membentuk polipeptida.
2.
Struktur
sekunder : rantai polipeptida yang berdekatan akan saling berinteraksi sehingga
terbentuk struktur linier (β sheet) atau helix (α helix).
3.
α helix berbentuk seperti kabel telepon yang berpilin-pilin.
Struktur ini terbentuk karena terjadi ikatan hydrogen antara H dan O dari gugus
amino atau gugus karboksil. Arah putarannya selalu kekanan dan memiliki 3,6
residu.
4.
β sheet berbentuk seperti lembaran yang linier, terjadi karena
adanya ikatan pada polipeptida yang tersusun secara berdampingan. Struktur ini
ada dua jenis, yaitu parallel (jika arahnya searah = ‹‹‹) dan anti parallel (jika arahnya
berselingan = ‹Œ‹).
Struktur β sheet contohnya terdapat pada protein serat dan sutra.
5.
Struktur
tersier : merupakan struktur yang terbentuk karena adanya interaksi antara asam
amino yang berjauhan sehingga membentuk suatu struktur 3D. terbentuknya
struktur ini dipengaruhi oleh rantai samping dari asam amino tersebut.
6.
Struktur
kuartener : struktur ini hanya dimiliki oleh protein yang terdiri dari lebih
dari 1 rantai polipeptida. Rantai polipeptida ini bisa identik atau bisa
berbeda.
Struktur
kuartener dari suatu protein menyebabkan terbentuknya suatu bentuk/struktur
yaitu globuler, membrane dan fibrous. Berikut adalah penjelasannya:
1.
Globuler
: bentuknya kompak karena terdapat ikatan hidrofobik sehingga tidak terurai,
larut dalam air dan relative lebih beragam.
2.
Membrane
3.
Fibrous
: terdiri dari satu macam struktur sekunder α helix, bersifat hidrofobik.
Berfungsi sebagai pembentuk struktur sel.
Sumber :
Catatan Kuliah
